Guest
Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды[1]) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот[2]. Множество их комбинаций определяет большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс. Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для изучения пространственных структур этих белков. Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все незаменимые аминокислоты, и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии. За впервые проведённое определение аминокислотной последовательности белка — инсулина — методом секвенирования Фредерику Сенгеру была присвоена Нобелевская премия по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были установлены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов[3][4], за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии. Содержание 1 История изучения 2 Свойства 2.1 Размер 2.2 Физико-химические свойства Амфотерность Растворимость Денатурация 3 Структура 3.1 Уровни организации Первичная структура Вторичная структура Третичная структура Четвертичная структура 3.2 Классификация по типу строения 3.3 Простые и сложные белки 3.4 Биофизика белка 4 Синтез 4.1 Биосинтез Универсальный способ: рибосомный синтез Нерибосомный синтез 4.2 Химический синтез 5 Посттрансляционная модификация 6 Жизненный цикл 6.1 Внутриклеточный транспорт и сортировка 6.2 Поддержание структуры и деградация Шапероны Протеолиз Аутофагия JUNQ и IPOD 7 Функции белков в организме 7.1 Каталитическая функция 7.2 Структурная функция 7.3 Защитная функция 7.4 Регуляторная функция 7.5 Сигнальная функция 7.6 Транспортная функция 7.7 Запасная (резервная) функция 7.8 Рецепторная функция 7.9 Моторная (двигательная) функция 8 Белки в обмене веществ 8.1 Сладкие белки 9 Методы изучения 9.1 Молекулярной и клеточной биологии 9.2 Биохимические 9.3 Протеомика 9.4 Предсказание структуры и моделирование 10 См. также 11 Примечания 12 Литература 13 Ссылки
